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Modern methods in protein chemistry
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Erscheinungsdatum: 01.04.1983, Medium: Buch, Einband: Gebunden, Titel: Modern methods in protein chemistry, Titelzusatz: Review articles following the joint meeting of the Nordic Biochemical Societies Damp/Kiel, FR of Germany, September 27-29, 1982, Auflage: Reprint 2019, Redaktion: Tschesche, Harald, Verlag: De Gruyter, Sprache: Englisch, Rubrik: Biochemie // Biophysik, Seiten: 476, Informationen: HC runder Rücken kaschiert, Gewicht: 980 gr, Verkäufer: averdo

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Stand: 05.07.2020
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Modern methods in protein chemistry
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Modern methods in protein chemistry ab 149.99 € als pdf eBook: Review articles following the joint meeting of the Nordic Biochemical Societies Damp/Kiel FR of Germany September 27-29 1982. Aus dem Bereich: eBooks, Fachthemen & Wissenschaft, Wissenschaften allgemein,

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Modern methods in protein chemistry ab 149.99 € als gebundene Ausgabe: Review articles following the joint meeting of the Nordic Biochemical Societies Damp/Kiel FR of Germany September 27-29 1982. Reprint 2019. Aus dem Bereich: Bücher, Wissenschaft, Biologie,

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Modern methods in protein chemistry ab 149.99 EURO Review articles following the joint meeting of the Nordic Biochemical Societies Damp/Kiel FR of Germany September 27-29 1982. Reprint 2019

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Modern methods in protein chemistry ab 149.99 EURO Review articles following the joint meeting of the Nordic Biochemical Societies Damp/Kiel FR of Germany September 27-29 1982

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Interaktionspartner der E1BN-Proteine des human...
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Den E1BN-Proteinen konnte noch keine Funktion zugeordnet werden, die nicht auch durch E1B-55K erfüllt werden kann. Es war somit bisher unbekannt, ob die E1BN-Proteine nur der Redundanz bei der Erfüllung einiger E1B-55K-vermittelter Funktionen dienen oder ob sie individuelle Fähigkeiten besitzen, die von keinem anderen adenoviralen Protein übernommen werden können. Um diese Möglichkeit zu untersuchen wurden im Rahmen dieser Arbeit zelluläre Proteine identifiziert, die mit den verschiedenen E1BN-Proteinen interagieren. Zu diesem Zweck wurde im Institut für Infektionsmedizin, UK-SH Campus Kiel Yeast-Two-Hybrid Analysen durchgeführt. Hierdurch konnten 34 verschiedene zelluläre Proteine identifiziert werden, die potenziell mit einem der E1BN-Proteine interagieren. Die Interaktion mit einem der potenziellen Interaktionspartner von E1B-156R - dem zellulären Protein RYBP - wurde zudem eingehender untersucht.

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Milk Proteins
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This book reviews the state of knowledge and progress of research on food proteins, and in particular, milk proteins. Its basis is the Symposium on Milk Proteins that was held at the Federal Dairy Research Centre in Kiel, FRG, in June, 1988. Scien tists from around the world attended and addressed pure, as well as applied fields of protein research and technology. This book is divided into five sections, each adapted from the symposium's invited lectures, short communications, and poster presentations. New criteria for the "bio logical value" of dietary proteins and their relationships are considered according to: - Milk Proteins and Nitrogen Equilibrium - Milk Proteins and Ligands - Milk Proteins: Structural and Genetic Aspects - Milk Proteins: Technological and Functional Aspects - Milk Proteins and Clinical Nutrition Generally, different dietary proteins are classified according to their "biological value," i.e., their capacity to cause different retention of nitrogen in the body. But we think there are other intriguing leads worth studying that may help to identify which dietary proteins are best recommended for specific dietary situations or clini cal conditions. In addition, we have taken into consideration new fields such as attempts to determine the three-dimensional structure of proteins using two-dimensional NMR spectroscopy, and the application of genetic engineering to the lactating cell. In other words, we are on the way to the transgenic cow with customized milk constituents and composition.

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Modulation von Apoptose und Lyse in mit Mykobak...
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Diplomarbeit aus dem Jahr 2006 im Fachbereich Biologie - Mikrobiologie, Molekularbiologie, Note: 1,0, Christian-Albrechts-Universität Kiel (Biochemie), Veranstaltung: Biochemie/Molekularbiologie, Sprache: Deutsch, Abstract: Das Protein Tumornekrosefaktor-alpha (TNF-a) wurde zum ersten Mal 1984 von Pennica et al. aus einer Monozyten-Zelllinie isoliert und sequenziert. 1985 beschrieb Old, dass durch TNF-a in mit Lipopolysacchariden (LPS), dem Endotoxin gram-negativer Bakterien, kontaminiertem Tumorgewebe Nekrose und zum Teil die vollständige Regression der Tumoren im Tiermodell ausgelöst wurde. Man hielt TNF-a zunächst für ein bakterielles Produkt. Erst später entdeckten Granger et al., 1969; Carswell et al., 1975; Fransen et al., 1986, dass Antigene (hauptsächlich gegen LPS) in den Patienten für die Sekretion des körpereigenen Zytokins, TNF a, verantwortlich waren, welches u.a. in Tumorzellen Lyse und Zelltod auslösen kann. Als therapeutisches Mittel zur Anti-Tumortherapie eignet sich TNF-a aufgrund seiner hohen Zytotoxizität jedoch nicht. Das TNF-a-Gen ist auf 6p21.3 lokalisiert und besteht aus 4 Exons, welche für einen Precursor aus 230 Aminosäuren und einem Molekulargewicht von 26kDa kodieren. TNF-a wird zunächst als transmembranes Protein mTNF (engl. membrane-bound TNF-a) exprimiert und durch die Metalloprotease TACE (engl. TNF-a converting enzyme) proteolytisch gespalten. Das gesplicte Protein besteht aus 157 Aminosäuren mit einem Molekulargewicht von 17kDa und wird als lösliche Form sTNF (engl. soluble TNF-a) freigesetzt, welche Homotrimere bildet. TNF-a und das Lymphokin Lymphotoxin ss (TNF-ss), welches aus Lymphozyten stammt, haben ähnliche biologische Aktivitäten und zeigen eine Aminosäure-Übereinstimmung von 30%. Die Wirkung von TNF-a ist proinflammatorisch und nimmt bei der Abwehrreaktion des Körpers eine wichtige Rolle ein. Aktivierte Monozyten und Makrophagen sowie T-Lymphozyten, neutrophile Granulozyten, NK-Zellen, Endothelzellen und Fibroblasten synthetisieren das Zytokin nach Stimulation mit Immunmodulatoren wie Interferonen (IFN-¿, bzw. -a/ss), Interleukinen (IL-2, GM-CSF) oder LPS. Je nach physiologischem Zustand der Zelle kann TNF-a eine Aktivierung und Differenzierung oder aber andererseits Zelltod induzieren. Seine unterschiedlichen Funktionen vermittelt TNF-a über zwei verschiedene Rezeptoren: TNF Rezeptor Typ 1 (TNFR1) und TNF Rezeptor Typ 2 (TNFR2), welche TNF-a mit hoher Affinität (Ka =2,5x10-9) und Spezifität binden.[...]

Anbieter: Orell Fuessli CH
Stand: 05.07.2020
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Modulation von Apoptose und Lyse in mit Mykobak...
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Diplomarbeit aus dem Jahr 2006 im Fachbereich Biologie - Mikrobiologie, Molekularbiologie, Note: 1,0, Christian-Albrechts-Universität Kiel (Biochemie), Veranstaltung: Biochemie/Molekularbiologie, Sprache: Deutsch, Abstract: Das Protein Tumornekrosefaktor-alpha (TNF-a) wurde zum ersten Mal 1984 von Pennica et al. aus einer Monozyten-Zelllinie isoliert und sequenziert. 1985 beschrieb Old, dass durch TNF-a in mit Lipopolysacchariden (LPS), dem Endotoxin gram-negativer Bakterien, kontaminiertem Tumorgewebe Nekrose und zum Teil die vollständige Regression der Tumoren im Tiermodell ausgelöst wurde. Man hielt TNF-a zunächst für ein bakterielles Produkt. Erst später entdeckten Granger et al., 1969; Carswell et al., 1975; Fransen et al., 1986, dass Antigene (hauptsächlich gegen LPS) in den Patienten für die Sekretion des körpereigenen Zytokins, TNF a, verantwortlich waren, welches u.a. in Tumorzellen Lyse und Zelltod auslösen kann. Als therapeutisches Mittel zur Anti-Tumortherapie eignet sich TNF-a aufgrund seiner hohen Zytotoxizität jedoch nicht. Das TNF-a-Gen ist auf 6p21.3 lokalisiert und besteht aus 4 Exons, welche für einen Precursor aus 230 Aminosäuren und einem Molekulargewicht von 26kDa kodieren. TNF-a wird zunächst als transmembranes Protein mTNF (engl. membrane-bound TNF-a) exprimiert und durch die Metalloprotease TACE (engl. TNF-a converting enzyme) proteolytisch gespalten. Das gesplicte Protein besteht aus 157 Aminosäuren mit einem Molekulargewicht von 17kDa und wird als lösliche Form sTNF (engl. soluble TNF-a) freigesetzt, welche Homotrimere bildet. TNF-a und das Lymphokin Lymphotoxin ß (TNF-ß), welches aus Lymphozyten stammt, haben ähnliche biologische Aktivitäten und zeigen eine Aminosäure-Übereinstimmung von 30%. Die Wirkung von TNF-a ist proinflammatorisch und nimmt bei der Abwehrreaktion des Körpers eine wichtige Rolle ein. Aktivierte Monozyten und Makrophagen sowie T-Lymphozyten, neutrophile Granulozyten, NK-Zellen, Endothelzellen und Fibroblasten synthetisieren das Zytokin nach Stimulation mit Immunmodulatoren wie Interferonen (IFN-¿, bzw. -a/ß), Interleukinen (IL-2, GM-CSF) oder LPS. Je nach physiologischem Zustand der Zelle kann TNF-a eine Aktivierung und Differenzierung oder aber andererseits Zelltod induzieren. Seine unterschiedlichen Funktionen vermittelt TNF-a über zwei verschiedene Rezeptoren: TNF Rezeptor Typ 1 (TNFR1) und TNF Rezeptor Typ 2 (TNFR2), welche TNF-a mit hoher Affinität (Ka =2,5x10-9) und Spezifität binden.[...]

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